В чем отличие биосинтеза углеводов от биосинтеза белка, Биосинтез аминокислот

Повышение содержания лактата в крови может быть следствием нарушения метаболизма пирувата. Несмотря на это, в их клетках происходит фотосинтез. Деление цветковых на классы. Фосфорилирование ФФ осуществляется фосфофруктокиназой с затратой энергии ещё одной молекулы АТФ; это вторая ключевая реакция гликолиза, её регуляция определяет интенсивность гликолиза в целом. Медицинская статистика и доказательная медицина.

У части животных за несколько дней до опыта производили адреналэктомию. Контрольные животные не получали кортизона. Как следует из табл. Характерно также, что имеются различия в активности фермента в ткани гепатом различного типа. Имеются данные, свидетельствующие о повышении чувствительности ферментов в некоторых опухолях к гормонам.

Примером такого рода является значительно более резкое увеличение активности аденилаткиназы в ткани гепатомы Новикова после введения крысам кортизола, чем в ткани печени Criss W.

Особенно интересно, что в ответ на кортизол активность аланинаминотрансферазы в гиалоплазме и митохондриях крыс, получавших канцероген диэтилнитрозамин, повышалась значительно больше, чем у интактных животных Ильин В. Наличие глубоких нарушений свойств ферментов злокачественных тканей подтверждают данные М. Акопова и соавт. Активность треониндегидратазы в спонтанной гепатоме мышей сохраняется примерно на таком же уровне, как и в печени здоровых животных.

Однако кинетические параметры фермента и чувствительность к аллостерическому эффектору АМФ ; а также сродство к кофактору пиридоксальфосфату резко отличаются от аналогичных величин, характерных для нормы.

Все это свидетельствует о глубоких нарушениях ферментной регуляции при малигнизацин, являющихся проявлением расстройства механизмов гомеостаза. Нарушение механизмов ферментного гомеостаза характерно также для старения. В связи с тем, что с возрастом меняются скорость образования и секреция гормонов, интенсивность распада гормонов и чувствительность к ним тканей, можно ожидать изменения ответа ферментов на гормоны и другие стимулы при старении.

Различной была также величина максимальной индукции фермента в печени животных разного возраста. Все это свидетельствует о качественных и количественных различиях в гормональной индукции ферментов у представителей различных возрастных групп.

Одной из причин изменения ответа ферментов может быть качественное изменение синтезируемых ферментов. На такую возможность указывают данные о накоплении малоактивных форм некоторых ферментов у старых животных. Так, Anderson P. Особенно интересно, что при сравнительном исследовании пептидов, входящих в состав альдолазы, нашли, что с возрастом может происходить потеря отдельных функционально значимых аминокислотных остатков; не исключена также возможность накопления ингибиторов ферментов Anderson P.

Некоторые особенности L-треонин-и L-сериндегидратазы печени мышей и спонтанных гепатом. Беляева Н. Ф, Певзнер И. Содержание никотинамидных нуклеотидов и скорость синтеза НАДФ в мышцах кролика в процессе онтогенеза и постнатального развития. Гуревич В. С, Разумовская Н. Нервная регуляция процессов транскрипции в ядрах скелетной мышцы,- Докл.

Ильин В. Центральное регулирование и адаптация обмена клетки высших организмов,- В кн. Проблемы и перспективы. Участие гормонов и нервной системы в регуляции активности и синтеза ферментов обмена глюкозофосфата и глюконеогенеза. С, Бистрицкайте Д. Активность глюкозофосфатазы печени и почек крыс и индукция ее синтеза после введения АКТГ и гидрокортизона,- Вопр.

О гормональной регуляции активности трансаминаз в малигнизирующих клетках печени крыс. О молекулярном механизме действия инсулина. Влияние денервации и реин-нервации на лактатдегидрогеназу и малатдегидрогеназы в скелетных мышцах кролика.

В, Клюева И. Влияние инсулина и стероидных гормонов на конформацию и активность ферментных белков,- Вопр. Реализация идей Л. Орбели в развитии современных представлений о центральном регулировании обмена клеток высших организмов. Активность гексокиназ и дегидрогеназ пентозофосфатного пути в трансплантируемых гепатомах мышей.

Iljin V. Noradrenalin und Glykogengehalt sowie Aktivitat einiger Enzyme des Kohlehhydratstoffwechsels in normaler, embryonale, teildenervierte Leber und in Hepatomen der Ratte. Germ, , Bd 36, S. Активность ключевых ферментов углеводного обмена в биопунктатах мышц человека при различных миодистрофиях,-Журн.

Влияние иннервации и гормонов на активность и синтез ферментов,- Журн. Емелъянцев А. Биохимические основы нервной трофики и ее нарушения в скелетной мышце. Коновалов Г. Выделение нейроросткового фактора и определение его биологической активности. Константинова И. Исследование транскрипции и состава хроматина, изолированного из клеток печени крыс после введения кортизона. Куликова О. Новикова Н. Активность некоторых ферментов энергетического обмена в миокарде и печени после введения больших доз норадреналина.

Парфенова Н. Характер изменений активности некоторых ферментов энергетического обмена в печени после ее частичной десимпатизации. Протасова Т. Роль кортикостероидов в адаптивном изменении активности ферментов,- В кн. Гормональная и пиридоксиновая индукция треониндегидратазы в печени крыс. Гормональная регуляция активности ферментов.

Разумовская Н. Индукция синтеза глюкозофосфатдегидрогеназы в скелетной мышце, лишенной нервной импульсации. Роль нервной системы в регуляции синтеза мышечных белков. Значение половых гормонов в реализации индуцирующего действия денервации на синтез глюкозофосфатдегидрогеназы.

Терас Л. Действие трийодтиронина на активность ферментов обмена глюкозофосфата и влияние на активность ферментов гидрокортизона. Тесленко Л. Титова Г. Влияние инсулина и ионов цинка на связывание дрожжевой гексокиназы с гидрокортизоном,- Биохимия, , т.

Углеводы хуже сахара (русская озвучка)

Роль гуанидиновых групп аргининовых остатков глутаматдегидрогеназы в связывании половых гормонов. Фролькис В. Регулирование, приспособление и старение. Шаныгина К. Гексокиназа и глюкокиназа клеточных фракций денервированной печени крыс. Участие гипоталамуса в регуляции активности ферментов энергетического обмена печени крысы. Влияние перерезки чревных и блуждающих нервов на активность и изоферментный состав лактатдегидрогеназы печени крыс.

Активность дегидрогеназы глюкозофосфата в печени при нарушении ее симпатической иннервации. Пентозофосфатный путь превращения углеводов и его регуляция. Гродно, , с. Юдаев Н. Транскрипция генетической информации в матке при индукции половыми стероидами: анализ действия эстрогена и андрогена с помощью молекулярной гибридизации ДНК-РНК. Ярыгин К. Суточный ритм активности орнитиндекарбоксилазы в эпифизе крысы,- Пробл.

Anderson P. Aging effects on the liver aldolase of rabbits. Beynon R. The inactivation of native enzymes by a neutral proteinase from rat intestinal muscle. J, , v. Chen T. Clio У. Metabolic adaptation in rat hepatomas. Cox R. Hormonal induction of alkaline phosphatase activity by an increase in catalytic efficiency of the enzyme. Biol, , v. Ernest M. Increase in hepatic tyrosine aminotransferase mRNA during enzyme induction by N6. Chem, , v. Gill G. Mechanism of ACTH action.

Goldman В. Posttranscriptional stabilization of glutamine synthetase messenger RNA. Cell Biol, , v. Greengard 0.

The cofactor 3 mediated regulation of apoenzyme levels in animal tissues. Houdebine L. Stabilization of casein mRNA by prolactin and glucocorticoids. Johnson L. Regulation of gene expression by glucocorticoid hormones. Kaplan N. Lactic dehydrogenases and muscular dystrophy in the chicken. Sci, , v. Katunuma N. Mode of action of specific inactivating enzymes for pyrifoxal and NAD-dependent enzymes and their biological significance.

Enzyme Regul, , v. Two mechanisms which increase in vivo the liver tryptophan peroxidase activity: specific enzyme adaptation and stimulation of the pituitary-adrenal system. Lattner A. Isoenzymes in Biologie and Medizine.

К чему приводит дефицит углеводов... Мифы об углеводах👌

New-York: Academic Press, Litwack G. Mak I. The association of lysosomal enzymes with nuclei during enzyme induction in rat liver. Biophys, , v. Matusik R. Prolactin induction of casein mRNA in organ culture.

Chem, , , v. Mikuni М. Pearson С. Isoenzymes: general considerations and alterations in human and animal myopathies.

Pitot H. Substrate and hormonal interactions in the regulation of enzyme levels in the rat hepatomas. Enzyme Regul.

Rodbell M. EBirnbaumer L. Action of insulin and catabolic hormones on the plasma membrane of the fat cells. Schapira F. Schimke R. Studies on the roles of syntesis and degradation in the control of enzymes levels in animal tissues. Shambauch С. Hormonal factors altering rhythmi-city of tyrosine-alpha-ketoglutarate transaminase in rat liver.

Подробнее о промышленном получении аминокислот. Аминокислоты стали получать в промышленности примерно в середине х годов XX века, после того как были изучены важнейшие этапы обмена веществ. После этого некоторые аминокислоты стали использоваться в медицине, например для приготовления инфузионных растворов, другие L-метионин, L-лизин и L-треонин — в качестве кормовых добавок.

Объем производства аминокислот значительно увеличился с тех пор, как было обнаружено, что L-глутамат может усиливать вкус, а дипептид аспартам обладает выраженным сладким вкусом.

Молекулы всех белков построены из 20 протеиногенных аминокислот. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме, а должны поступать вместе с пищей незаменимые аминокислоты.

Для человека и многих сельскохозяйственных животных незаменимыми аминокислотами являются L-метионин, L-лизин, ароматические аминокислоты L-фенилаланин, L-тирозин, L-триптофан и гидрофобные аминокислоты L-валин, L-лейцин и L-изолейцин. В природе также встречаются «небелковые» аминокислоты, например D-изомеры аминокислот. Их используют в синтетической химии, в том числе при производстве полусинтетических антибиотиков.

Значительная часть предприятий, производящих аминокислоты, расположена в азиатском регионе. Существует четыре промышленных метода получения аминокислот: 1 экстракция из гидролизата белка; 2 химический синтез; 3 биотрансформация соединений-предшественников в ферментере или клеточном реакторе; 4 микробная ферментация. Экстракцией из белкого гидролизата в промышленности получают прежде всего L-цистеин, L-цистин, L-лейцин, L-аспарагин, L-аргинин и L-тирозин.

В качестве сырья используют растительные белки или отходы мясной промышленности, которые подвергают кислотному гидролизу, после чего путем кристаллизации или экстракции спиртом отделяют гидрофобные аминокислоты L-фенилаланин, L-лейцин и L-изолейцин.

Затем проводят ионообменную хроматографию, разделяя растворимые аминокислоты на основную, кислую и нейтральную фракции, которые далее перекристаллизовывают и подвергают хроматографической очистке. Химический синтез аминокислот всегда приводит к образованию рацемата смеси L- и D-изомеров аминокислот , который также находит применение. Например, L,D-метионин применяется в качестве кормовой добавки, L,D-аланин добавляют во фруктовые соки для смягчения вкуса.

Такие реакции биотрансформации осуществляют в ферментере или клеточном реакторе. Биокатализатором могут служить очищенные ферменты или целые клетки, содержащие необходимый фермент. Экономически выгодно использовать иммобилизованные биокатализаторы, которые позволяют проводить реакцию непрерывно в течение длительного срока. Успех промышленного получения аминокислот объясняется тем, что химический синтез соединений-предшественников относительно дешев.

Фотосинтез у растений - самое простое объяснение

Кроме того, для производства практически всех протеиногенных аминокислот разработаны методы ферментации, и имеются штаммы, позволяющие получать большие количества продукта. Во многих случаях такой подход экономически оправдан. Широко используются штаммы, усовершенствованные методами генетической инженерии.

К настоящему времени закончено секвенирование генома Corynebacterium glutamicum.

Полученная генетическая информация поможет ускорить создание новых высокопродуктивных штаммов. Во многих случаях уже клонированы целые опероны, ответственные за биосинтез аминокислот. Изучаются возможности управления обменом веществ клетки методами так называемой метаболической инженерии. В г. Промышленное производство L-глутаминовой кис лоты из кислотного гидролизата клейковины пшеницы и соевого белка было начато уже в г.

В настоящее время в результате усовершенствования штамма и оптимизации технологии ферментации удается получать до г глутамата из 1 л культуры. В клетках C. В диком штамме окисление дикарбоновых продуктов цикла Кребса строго регулируется. Изучение генома C. Приведем разъяснения:. Количество глутамата в культуральной жидкости в большой степени зависит от скорости секреции, и, следовательно, от проницаемости цитоплазматической мембраны. Проницаемость мембран может изменяться. Например, для увеличения проницаемости ограничивают доступ биотина, жирных кислот или глицерина для ауксотрофов по жирным кислотам или по глицерину соответственно.

Добавление в среду пенициллина также приводит к повышению проницаемости клеточной стенки, так как пенициллин препятствует ее образованию. В промышленных штаммах C. К наиболее важным анаплеротическим реакциям относятся карбоксилирование фосфоенолпирувата и активация глиоксилатного цикла в растениях и бактериях.

Обе реакции приводят к образованию оксалоацетата, предшественника цитрата, кроме того, в результате этих реакций происходит включение дикарбоновых С 2 продуктов гликолиза в цикл лимонной кислоты. Фосфоенолпируваткарбоксилаза использует в качестве кофактора биотин, следовательно, изменяя количество биотина, можно регулировать активность фермента.

Выход продукта в штаммах-продуцентах глутамата можно повысить методами генетической инженерии. В настоящее время геном C. В частности, исследуют зависимость выхода продукта от введения в геном мультикопийных кассет, несущих ген глутаматдегидрогеназы. В качестве сырья для производства глутамата используют мелассу или гидролизат крахмала. В оптимальных условиях культивирования высокопродуктивные штаммы C. Источником азота служат соли аммония и аммиак. При выборе условий роста необходимо оптимизировать концент рацию биотина в среде, а рН среды поддерживать в диапазоне 7,0—8,0.

Ферментацию в промышленных масштабах проводят в реакторах с рабочим объемом до м 3. Как правило, сначала проводят предферментацию, а затем ферментацию воздушно-проточным способом. L-Глутамат используется в основном в пищевой промышленности как усилитель вкуса, чаще всего в комбинации с нуклеозидами.

Основные производства расположены в странах азиатского региона. Основное применение D,L-метионин, L-лизин и L-треонин находят в составе пищевых и кормовых добавок. Это незаменимые аминокислоты для человека и многих сельскохозяйственных животных, т.

D,L-Метионин, L-лизин и L-треонин содержатся в белках кукурузы, сои, овса, ячменя, ржи и риса, однако их содержание недоста - точно для полноценного питания. Поэтому вегетарианцам рекомендуется дополнительно принимать препараты L-метионина, L-лизина и L-треонина. При откорме скота эти аминокислоты особенно важны: когда основой питания животных являются рис и рожь, прибавка в весе достигается только в том случае, если в корм добавляют L-лизин и L-треонин, а когда животных кормят в основном кукурузой, в их рацион необходимо добавлять D,L-метионин, L-лизин и L-треонин.

В промышленности эти аминокислоты получают ферментацией или химическим синтезом. Химический синтез D,L-метионина, L-лизина и L-треонина включает пять стадий. В качестве исходных веществ используют акролеин, метантиол и синильную кислоту. Одним из промежуточных продуктов синтеза является гидантоин — консервант, использующийся при производстве шампуней и моющих средств.

В процессе химического синтеза образуется рацемат, в разделении которого нет необходимости, поскольку в организме высших животных D-метионин превращается в L-метионин. В промышленом производстве L-лизина используются штаммы Corynebacterium glutamicum. L-Лизин образуется из диаминопимелиновой кислоты, которая в свою очередь получается из оксалоацетата в результате многоступенчатой реакции конденсации аспарагиновой кислоты и пирувата.

В дики штаммах в качестве побочных продуктов этой многостадийной реакции образуются предшественники L-треонина и L-метионина, что снижает выход L-лизина. В штаммах-суперпродуцентах этот побочный путь блокирован благодаря мутациям в генах соответствующих ферментов используют также ауксотрофные мутантные штаммы, для метаболизма которых необходимо присутствие специфических веществ, например гомосерина. В настоящее время клонированы гены почти всех ферментов, участвующих в биосинтезе L-лизина и его регуляции, поэтому методы генетической инженерии играют решающую роль в получении штаммов, характеризующихся высоким уровнем синтеза L-лизина.

Как правило, применяют воздушно-проточную ферментацию в реакторах объемом до м 3. В среду роста C. После окончания синтеза и удаления клеток L-лизин выделяют на ионообменной колонке или путем распылительной сушки. Еще одна технология получения L-лизина основана на использовании клеток Cryptococcus laurentii. В настоящее время эта технология практически не реали зу ется, так как не может конкурировать с технологией с использованием C. Мутантные штаммы Escherichia coli с измененным путем регуляции биосинтеза являются основными промышленными продуцентами L-треонина.

Уже клонированы гены оперона, отвечающего за биосинтез треонина, и в настоящее время ведутся работы, направленные на получение штаммов с еще более высоким выходом продукта. После отделения клеток проводят ультрафильтрацию культуральной жидкости, а затем L-треонин очищают кристаллизацией.

Метионин получают преимущественно путем химического синтеза, а L-лизин и L-треонин — ферментацией. Стоимость этих аминокислот — долл. В последнее время наряду с традиционным производством аминокислот для кормовых добавок развивается новая технология — выращивание трансгенных растений с измененным аминокислотным составом.

Такие растения в перспективе могут использоваться непосредственно для откорма скота. Исходными веществами для синтеза аспартама являются L-аспарагиновая кислота и L-фенилаланин. При химическом синтезе аспартама требуются дополнительные затраты на введение защитных групп в молекулы исходных веществ, поэтому в настоящее время применяют ферментативные методы получения этого продукта. Одним из методов получения L-аспарагиновой кислоты является экстракция из белкового гидролизата, однако экономически более выгодным оказался синтез клетками Escherichia coli из фумаровой кислоты в присутствии аммиака.

Реакцию осуществляет фермент аспартаза, находящаяся в клетках микроорганизма. Использование сублимированных клеток промышленных штаммов позволяет получать до г L-аспарагиновой кислоты с литра клеточной культуры. В лабораторных условиях удалось получить штамм E. В таком штамме выход L-аспарагиновой кислоты увеличивается в 30 раз.

Традиционно производство L-фенилаланина осуществлялось в ферментативных реакторах на доступном сырье. В последнее время в связи с развитием молекулярно-биологических методов, позволяющих получать генетически модифицированные штаммы-суперпродуценты, все шире используют ферментацию. Распространение ферментативных методов объясняется доступностью и невысокой стоимостью синтетического сырья, а также выгодным соотношением между производственными площадями, временными затратами и выходом продукта.

Для производства L-фенилаланина наиболее выгодным оказалось использование биореактора, в котором в присутствии аммиака происходит аминирование коричной кис лоты под действием фермента фенилаланинаммиаклиазы из Rhodotorula glutinis. Перспективным также считается метод расщепления D,Lбензилгидантоина ферментами L-гидантоиназой и L-N-карбамоилазой, выделенными из Flavobacterium ammoniagenes. Для ферментации в биореакторах в современном производстве, как правило, используют штаммы-суперпродуценты E.

В этих организмах биосинтез L-фенилаланина из эритрозофосфата и фосфоенолпирувата протекает в несколько стадий. В качестве промежуточных соединений образуются шикимовая, префеновая и фенилпировиноградная кислоты, в диком штамме они предшественники L-триптофана и L-тирозина.

Однако в промышленности используют мутантные ауксотрофные штаммы, в которых активность ключевых ферментов строго регулируется. Практически все гены, продукты которых участвуют в биосинтезе L-фенилаланина, к настоящему времени клонированы.